🧬 Biomolècules
Temari / Mòdul 7
7

Proteïnes i enllaç peptídic

Aminoàcids, estructura, desnaturalització i funcions

En acabar sabràs

  • Dibuixar l’estructura general d’un aminoàcid
  • Explicar la formació de l’enllaç peptídic
  • Descriure els quatre nivells d’estructura i què els manté
  • Explicar la desnaturalització
  • Associar proteïnes amb les seves funcions

Els aminoàcids

Les proteïnes són cadenes d’aminoàcids. Contenen C, H, O i N (i sovint S). Hi ha 20 aminoàcids diferents a les proteïnes, i tots tenen la mateixa base:

H₂NCαCOOHHRgrup aminogrup carboxilradical: diferent encada aminoàcid (20)Tots els aminoàcidstenen el mateix «cos»;només canvia la R.
Un carboni central (Cα) amb quatre coses: grup amino, grup carboxil, un H i el radical R.
  • El radical R decideix si l’aminoàcid és polar, apolar, àcid o bàsic.
  • Aminoàcids essencials: el nostre cos no els pot fabricar i els hem de prendre amb la dieta (en adults, uns 9).
  • Són amfòters: poden actuar com a àcid o com a base, perquè tenen un grup àcid (–COOH) i un de bàsic (–NH2).

L’enllaç peptídic

Dos aminoàcids s’uneixen entre el –COOH del primer i el –NH2 del segon, alliberant aigua (una altra condensació):

H₂N–CH–COOHR₁+H–NH–CH–COOHR₂surt H₂OH₂N–CH–CO–NH–CH–COOH + H₂OR₁R₂enllaç peptídic
L’OH del grup carboxil i un H del grup amino formen la molècula d’aigua. L’enllaç –CO–NH– és el peptídic.
  • És un enllaç covalent, molt fort i rígid (no pot girar).
  • 2 aminoàcids → dipèptid; uns quants → oligopèptid; més de 10 → polipèptid; a partir d’uns 50, sol parlar-se de proteïna.
  • La cadena sempre té un extrem amb –NH2 lliure (N-terminal) i un altre amb –COOH lliure (C-terminal).
Truc
Mateixa idea que als glúcids: monòmers + condensació = polímer. Per n aminoàcids es formen n − 1 enllaços i surten n − 1 molècules d’aigua.

Els quatre nivells d’estructura

Primàriaordre dels aaSecundàriahèlix α / làmina βTerciàriaplegament 3DQuaternàriadiverses cadenes
Cada nivell es construeix sobre l’anterior. La primària determina totes les altres.
NivellQuè ésQuè el manté
PrimàriaLa seqüència d’aminoàcids (l’ordre).Enllaços peptídics
SecundàriaPlegament local: hèlix α (molla) o làmina β (paper plegat).Ponts d’hidrogen entre grups –CO– i –NH– de la cadena
TerciàriaForma 3D completa d’una cadena: globular o fibrosa.Unions entre radicals R: ponts disulfur (–S–S–, covalents, entre cisteïnes), ponts d’H, iònics, hidrofòbiques
QuaternàriaUnió de diverses cadenes (només algunes proteïnes).Les mateixes unions que la terciària. Ex.: hemoglobina (4 cadenes)
Idea clau
La funció depèn de la forma, i la forma depèn de l’ordre dels aminoàcids. Canviar un sol aminoàcid de l’hemoglobina provoca l’anèmia falciforme.

Desnaturalització

Si una proteïna rep calor, canvis de pH, alcohol o sals concentrades, es trenquen les unions febles i es perd la forma 3D (estructures secundària, terciària i quaternària). La proteïna perd la funció.

  • L’estructura primària no es perd: els enllaços peptídics són massa forts.
  • De vegades és reversible (renaturalització) si es tornen les condicions normals; si el canvi és fort, no (l’ou fregit no torna a ser cru).
  • Exemples: la clara d’ou que es torna blanca en coure; la llet que es talla amb llimona (pH).
Compte!
Desnaturalitzar no és trencar en aminoàcids. Això seria la hidròlisi, que trenca els enllaços peptídics (com fa la digestió).

Funcions de les proteïnes

FuncióExemple
EstructuralCol·lagen (tendons, pell), queratina (cabells, ungles)
Enzimàtica (catalitzadora)Amilasa de la saliva, lactasa, ADN polimerasa
TransportHemoglobina (O2 a la sang), proteïnes de membrana
DefensaAnticossos (immunoglobulines)
HormonalInsulina, hormona del creixement
ContràctilActina i miosina (músculs)
ReservaOvoalbúmina (clara d’ou), caseïna (llet)
Enzims
Són proteïnes que acceleren les reaccions sense gastar-se. Són molt específics: cada enzim encaixa amb la seva molècula (el substrat) al centre actiu, com una clau al pany. Si es desnaturalitzen, deixen de funcionar.
Truc
Per detectar proteïnes al laboratori s’usa la reacció del biuret: dona color violeta si hi ha enllaços peptídics.

Errors típics

Malament
En desnaturalitzar-se, la proteïna perd l’estructura primària.
Bé
Es perden la secundària, terciària i quaternària; la primària es manté.

La calor trenca unions febles, no enllaços peptídics.

Malament
L’enllaç peptídic es forma entre dos grups amino.
Bé
Es forma entre el –COOH d’un aminoàcid i el –NH2 del següent.

Per això la cadena té sempre un extrem N-terminal i un C-terminal.

Prova-ho

Respon primer al quadern i després comprova-ho.

Prova-ho

Quantes molècules d’aigua s’alliberen en formar un polipèptid de 120 aminoàcids? Quants enllaços peptídics té?

Comprova la resposta
  1. Cada enllaç peptídic allibera 1 H2O.
  2. Per unir n aminoàcids en línia calen n − 1 enllaços.

119 enllaços peptídics i 119 molècules d’aigua.

Prova-ho

Per què la febre molt alta (més de 42 °C) és perillosa?

Comprova la resposta
  1. La temperatura alta afecta les unions febles de les proteïnes.
  2. Els enzims es desnaturalitzen i perden la forma del centre actiu.

Perquè les proteïnes (sobretot els enzims) es desnaturalitzen i deixen de funcionar.

Ara practica
5 exercicis amb solució pas a pas, del repte al bàsic.
Anar als exercicis